Mit dieser Einführung in die faszinierende Welt der Metalloproteine lernen Chemiker, Biochemiker und Biotechnologen Mechanismen, Methoden und Modellvorstellungen der bioanorganischen Chemie kennen.
In einer Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie führen die Autoren in dieses spannende und im Wortsinne komplexe Thema ein. Der erste Teil des Buches stellt anhand ausgewählter Metalloproteine dar, dass die Natur die koordinationschemischen Prinzipien ‘kennt’ und in einer Weise nutzt, die vorbildhaft für die Entwicklung synthetischer Katalysatoren sein kann. Einige der verwendeten Konzepte werden in Einschüben näher beleuchtet. Der zweite Teil vermittelt die Grundlagen der verschiedenen instrumentellen Methoden für die Untersuchung von Metalloproteinen, von der Kristallographie über die Vielfalt an spektroskopischen Methoden (UV, Raman, Fluoreszenz, EPR, Mößbauer etc.) bis hin zu elektrochemischen und computerchemischen Methoden.
Durch die Betonung der koordinationschemischen Grundlagen biochemischer Funktion ist dieses Lehrbuch eine wichtige Ergänzung zu den Standardlehrbüchern der Biochemie und der anorganischen Chemie. Der modulare Aufbau erleichtert dabei den Einsatz für unterschiedliche Lehrveranstaltungen und Studiengänge.
विषयसूची
TEIL I: DIE KOORDINATIONSCHEMIE VON METALLENZYMZENTREN
Säure-Base-Katalyse bei physiologischem p H-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen
Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe
Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs)
Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren
[4Fe-4S]-Cluster: Ein ‘altes’ Zentrum mit vielen Funktionen
Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (Mn SOD, Fe SOD)
Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme
O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor
Ein Strukturelement – viele Funktionen: Oxidodieisenzentren
Bioliganden und Bindungsmodelle
High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin
Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, Mb NO, lösliche Guanylatcyclase (s GC)
Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450
Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und Cu A-Zentren
Aktivierung von O2-Spezies in Kupfer-Redox-Zentren:O2-Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität
Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (Cc O)
Vierelektronen-Katalyse, zweiter Teil: Der O2-freisetzende Komplex in Photosystem II
Hydrogenasen
Nitrogenase
Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase
Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-Co A-Synthase
Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase (‘Glucose-Isomerase’)
Eisenstoffwechsel
Koordinationschemische ‘Steckbriefe’ einiger Zentralmetalle
Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei p H 7
TEIL II: DER BLICK AUFS METALL: GRUNDLEGENDE UND SPEZIELLE METHODEN
Strukturanalyse von Proteinen
UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie
Elektrochemie
Theoretische Methoden
Resonanz-Raman-Spektroskopie
Röntgenabsorptionsspektroskopie
Mößbauer-Spektroskopie
Elektronenspinresonanzspektroskopie
Magnetische Messungen mit SQUID
लेखक के बारे में
Sonja Herres-Pawlis studierte Chemie an der Universität Paderborn und an der Ecole National Supérieure de Chimie in Montpellier. Nach ihrer Promotion war sie an der Universität Stanford als Postdoc tätig. Nach der Habilitation an der TU Dortmund wurde sie 2011 als Professorin für Koordinationschemie und Bioanorganische Chemie an die LMU München berufen. Für ihre Forschungen zur Aktivierung von kleinen Molekülen durch Übergangsmetallkomplexe erhielt sie 2011 den Innovationspreis des Landes Nordrhein-Westfalen. Seit 2015 hat sie den Lehrstuhl für Bioanorganische Chemie an der RWTH Aachen inne.
Peter Klüfers studierte Chemie und Pharmazie an den Universitäten Köln und Bonn. Nach einer Promotion mit einem festkörperchemischen Thema wandte er sich in seiner Habilitation der Koordinationscheme zu. Deren praktische Seite lernte er bei der Enka AG (Wuppertal) in der Entwicklung von Kupferseidemembranen kennen. 1988 wurde er an die Universität Karlsruhe berufen; seit 1998 hat er den Lehrstuhl für Bioanorganische Chemie und Koordinationschemie an der LMU München inne. Die Schwerpunkte seiner Forschung sind Kohlenhydrat- und Nitrosyl-Metallkomplexe.
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