Mit dieser Einführung in die faszinierende Welt der Metalloproteine lernen Chemiker, Biochemiker und Biotechnologen Mechanismen, Methoden und Modellvorstellungen der bioanorganischen Chemie kennen.
In einer Synthese aus aktuellen Arbeiten an Metalloenzymzentren und den Grundlagen der Koordinationschemie führen die Autoren in dieses spannende und im Wortsinne komplexe Thema ein. Der erste Teil des Buches stellt anhand ausgewählter Metalloproteine dar, dass die Natur die koordinationschemischen Prinzipien ‘kennt’ und in einer Weise nutzt, die vorbildhaft für die Entwicklung synthetischer Katalysatoren sein kann. Einige der verwendeten Konzepte werden in Einschüben näher beleuchtet. Der zweite Teil vermittelt die Grundlagen der verschiedenen instrumentellen Methoden für die Untersuchung von Metalloproteinen, von der Kristallographie über die Vielfalt an spektroskopischen Methoden (UV, Raman, Fluoreszenz, EPR, Mößbauer etc.) bis hin zu elektrochemischen und computerchemischen Methoden.
Durch die Betonung der koordinationschemischen Grundlagen biochemischer Funktion ist dieses Lehrbuch eine wichtige Ergänzung zu den Standardlehrbüchern der Biochemie und der anorganischen Chemie. Der modulare Aufbau erleichtert dabei den Einsatz für unterschiedliche Lehrveranstaltungen und Studiengänge.
Содержание
Vorwort xiii
Teil I Die Koordinationschemie von Metalloenzymzentren 1
1 Säure-Base-Katalyse bei physiologischem p H-Wert: Zink(II) in Carboanhydrase und hydrolytischen Zinkenzymen 3
1.1 Carboanhydrasen 4
1.1.1 Molekülbau von humaner Carboanhydrase II (h CA II) 4
1.1.2 CA-Katalysezyklus 6
1.1.3 Cadmium als Zentralmetall in einer ζ-CA 7
1.2 Alkoholdehydrogenase 8
1.3 Hydrolytische Zinkenzyme, Klasse-II-Aldolase 8
1.4 Nicht katalytische Zinkzentren 9
1.5 Literatur 11
2 Funktion und Inhibition katalytischer Zentren: Urease und Ureasehemmstoffe 15
2.1 Harnstoff im Stickstoffstoffwechsel 15
2.2 Molekülbau von Urease 16
2.3 Ureasekatalysezyklus 17
2.4 Ureasehemmung durch Diamidophosphat 18
2.5 Ureasebiosynthese: Nickeleinbau durch Ure E 19
2.6 Elementaranalyse an kristalliner Urease: Sumners Irrtum 20
2.7 Literatur 22
3 Superoxidreduktion in Anaerobiern: Rubredoxin (Rd) und Superoxidreduktasen (SORs) 25
3.1 O2 ∙− -Reduktion 25
3.2 Rubredoxin (Rd) 26
3.2.1 Aufbau von Rubredoxin 26
3.2.2 Das elektrochemische Potenzial von Rubredoxin: Thermodynamik der e – -Übertragung 27
3.3 Desulforedoxin (Dx) 29
3.4 Reorganisationsenergie einkerniger Highspin-Eisenzentren: Kinetik der e – -Übertragung 30
3.5 Superoxidreduktasen (SORs) 31
3.5.1 Molekülbau von SORs 31
3.5.2 SOR-Katalysezyklus 32
3.6 Literatur 33
4 Anionische Liganden senken das elektrochemische Potenzial: [2Fe-2S]-Ferredoxine und Rieske-Zentren 35
4.1 Zweikernige Eisen-Schwefel-Proteine 35
4.2 [2Fe-2S]-Ferredoxin 35
4.3 Rieske-Zentren 36
4.4 Oxidationsstufen und Redoxpotenziale 37
4.5 Biosynthese von Fe-S-Clustern 38
4.6 Literatur 39
5 [4Fe-4S]-Cluster: Ein „altes“ Zentrum mit vielen Funktionen 41
5.1 Ein Blick in die Evolution 42
5.2 [4Fe-4S]-Ferredoxine und HP-Proteine 42
5.2.1 [4Fe-4S]-Cluster als 1e – -Überträger 42
5.2.2 Molekülbau von [4Fe-4S]-Ferredoxinen 43
5.2.3 2[4Fe-4S]-Cluster 43
5.3 [3Fe-4S]-Cluster 43
5.4 [4Fe-3S]-Cluster 44
5.5 Aconitase 45
5.5.1 Molekülbau von Aconitase 46
5.5.2 Aconitasekatalysezyklus 47
5.6 Isp G und Isp H 48
5.7 Radikal-SAM-Enzyme 49
5.7.1 Molekülbau von Radikal-SAM-Enzymen 49
5.7.2 Bildung von 5 ′ -Adenosylradikalen 51
5.7.3 Eisen-Schwefel-Cluster als Schwefelquellen 51
5.8 Literatur 52
6 Katalyse einer Redoxreaktion: Mangan- und Eisensuperoxiddismutase (Mn SOD, Fe SOD) 55
6.1 O2 ∙− -Disproportionierung 55
6.2 Molekülbau von Fe-, Mn- und Fe/Mn-SODs 56
6.3 Mn/Fe-SOD-Katalysezyklus 57
6.4 Weitere SODs 59
6.5 Literatur 59
7 Mononukleare Nichthäm-Eisen-Enzyme 61
7.1 Isopenicillin-N-Synthase 63
7.2 Naphthalin-1, 2-Dioxygenase, eine Rieske-Dioxygenase 65
7.3 Phenylalaninhydroxylase (PAH) 66
7.3.1 Monooxygenierung von Phenylalanin 67
7.3.2 Aufbau von PAH 68
7.3.3 O 2 -Aktivierung und Regulierung 69
7.3.4 Bio-Anorganisches: Die Elektronenstruktur eines Highspin-Fe IV O-Zentrums 69
7.3.5 Reaktionen der transienten Fe IV =O-Spezies 72
7.4 Literatur 73
8 O-Atom-Transfer: Der Molybdopterin-Kofaktor 75
8.1 Einkernige Molybdän-Enzyme 75
8.2 Sulfitoxidase 76
8.2.1 Katalyse 77
8.3 Mo Cu-CO-Dehydrogenase 80
8.4 Literatur 81
9 Ein Strukturelement – viele Funktionen: Oxidodieisenzentren 83
9.1 Hämerythrin (Hr) 84
9.1.1 Molekülbau von Hämerythrin 84
9.1.2 Sauerstofftransport in Hr 84
9.2 Lösliche Methanmonooxygenase (s MMO) 85
9.2.1 Methanotrophe Bakterien 85
9.2.2 Die Hydroxylasekomponente (s MMOH) der löslichen Methanmonooxygenase 86
9.2.3 s MMO-Katalyse 87
9.3 Ribonukleotidreduktase 88
9.4 Flavodieisenenzyme 89
10 Bioliganden und Bindungsmodelle 93
10.1 Histidin 94
10.2 Aspartat und Glutamat 95
10.3 Cysteinat 95
10.4 Tyrosinat 96
10.5 Methionin 96
10.6 Porphyrinliganden 96
10.7 Literatur 98
11 High- und Lowspin-Eisen: Myoglobin und Hämoglobin 101
11.1 O 2 -Transport 101
11.2 deoxy Mb 102
11.3 oxy Mb 103
11.4 Mb CO 104
11.5 1 Fe II − 1 O2 , 2 Fe III − 2O2 ∙− oder 3 Fe II − 3O2 ? 106
11.6 met Mb 109
11.7 Dynamik der Be- und Entladung von Mb 110
11.8 Literatur 110
12 Häm-NO-Komplexe: P450nor, Nitrophorine, Mb NO, lösliche Guanylatcyclase (s GC) 113
12.1 Cytochrom P450nor, eine fungale NO-Reduktase 116
12.2 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{Fe NO} 6 -Zentren 117
12.3 Nitrophorine 119
12.4 NO-beladenes Mb, ein {Fe NO} 7 -Zentrum 120
12.5 Die Fe–NO-Bindung in Häm-{Fe NO} 7 -Zentren 120
12.6 Lösliche Guanylatcyclase (s GC) 121
12.7 Literatur 122
13 Redoxkatalyse mit Hämzentren: Cytochrom c, Katalase, Cytochrom P450 125
13.1 Cytochrom c 125
13.2 Häm-Katalase 126
13.3 Cytochrom P450 127
13.4 NO-Synthasen 130
13.5 Literatur 131
14 Redoxchemie bei hohem Potenzial: blaue Kupferproteine und Cu A -Zentren 133
14.1 Blaue Kupferzentren 136
14.2 Plastocyanin 136
14.2.1 Molekülbau von Plastocyanin 136
14.2.2 Das Modell vom entatischen Zustand 137
14.2.3 Der elektronische Grundzustand des Plastocyaninzentrums 137
14.2.4 Die Bedeutung kovalenter Bindungen in Kupferzentren 139
14.3 Cu A -Zentren 140
15 Aktivierung von O 2 -Spezies in Kupfer-Redox-Zentren: O 2 -Transport, Oxygenase-, Oxidase- und SOD-Aktivität 143
15.1 Hämocyanin (Hc) 143
15.1.1 Molekülbau von Hämocyanin 143
15.1.2 TS-3-Cu II (His) 3 – ein starkes Oxidationsmittel 144
15.2 Tyrosinase 146
15.2.1 Molekülbau von Tyrosinase 146
15.2.2 Oxidationszustände und Reaktionsschritte 147
15.3 Partikuläre Methanmonooxygenase (p MMO) 148
15.4 Cu Zn SOD 149
15.4.1 Der Molekülbau von Cu Zn SOD 149
15.4.2 Katalysezyklus 150
15.5 Mononukleare Cu-Monooxygenasen 151
15.6 Kupfer(III) in der Biochemie? 152
15.7 Literatur 153
16 Proteinogene Radikale als Liganden: Galactose-Oxidase (GO) und Cytochrom-c-Oxidase (Cc O) 155
16.1 Galactose-Oxidase 155
16.1.1 Molekülbau von GO 156
16.1.2 Katalyse 157
16.2 Cytochrom-c-Oxidase (Cc O) 158
16.2.1 Struktur des Häm-a 3 -Cu B -Zentrums in Cytochrom-c-Oxidase 159
16.2.2 Katalysezyklus 160
16.3 Literatur 161
17 Vierelektronen-katalyse, Zweiter Teil: Der O 2 -freisetzende Komplex in Photosystem II 163
17.1 Die fünf Zustände 163
17.2 Die Struktur Des Photosystems Ii 164
17.3 Oxidationszustände des OEC und Katalysezyklus 166
17.4 Synthetische Katalysatoren für die Wasseroxidation 168
17.4.1 Redoxkatalyse mit Manganoxiden 169
17.5 Literatur 169
18 Hydrogenasen 171
18.1 H 2 -Aktivierung 171
18.2 [Ni Fe]-Hydrogenasen 172
18.2.1 Katalysezyklus 173
18.2.2 Der μ-Hydrido-Zustand 174
18.2.3 Die Biosynthese des aktiven Zentrums 174
18.3 [Fe Fe]-Hydrogenase 175
18.4 [Fe]-Hydrogenase (Hmd) 177
18.5 Literatur 178
19 Nitrogenase 181
19.1 N 2 -Reduktion 181
19.2 Molekülbau von Nitrogenase 182
19.3 Katalysezyklus 183
19.4 Biosynthese von P- und M-Cluster 184
19.5 Literatur 185
20 Organometallchemie in Organismen I: cobalaminabhängige Methioninsynthase 187
20.1 Vitamin-B 12 -Derivate 187
20.2 Methioninsynthase 188
20.2.1 Methioninsynthase: Molekülbau und Oxidationsstufen 188
20.2.2 Katalysezyklus 189
20.3 Literatur 191
21 Organometallchemie in Organismen II: CO-Dehydrogenase/Acetyl-Co A-Synthase 193
21.1 CO 2 -Reduktion: anaerobe CO-Dehydrogenasen und bifunktionelle CODH/ACSs 193
21.2 Der C-Cluster in Ni CODHs 194
21.3 Der A-Cluster in Ni CODHs 196
21.3.1 Die Struktur des A-Clusters in CODH/ACS 196
21.3.2 A-Cluster-Katalyse 197
21.4 Literatur 197
22 Ein technisch genutztes Metallenzym: Xylose-Isomerase („Glucose-Isomerase“) 201
22.1 Xylose-Isomerase 201
22.1.1 Molekülbau von Xylose-Isomerase 202
22.1.2 Katalyse 204
22.2 Literatur 205
23 Eisenstoffwechsel 207
23.1 Metallstoffwechsel 207
23.2 Transferrin 210
23.3 Bakterielle Siderophore 212
24 Koordinationschemische „Steckbriefe“ einiger Zentralmetalle 215
25 Elektrochemische Potenziale von Sauerstoffspezies bei p H 7 219
Teil II Der Blick aufs Metall: Grundlegende und spezielle Methoden 221
26 Strukturanalyse von Proteinen 223
26.1 Kristallisation der Proteine 223
26.2 Röntgenbeugung 224
26.3 Röntgenstrukturanalyse 227
26.3.1 Methode des isomorphen Ersatzes 228
26.3.2 MAD-Methode (Multiwavelength Anomalous Dispersion) 229
26.3.3 Methode des molekularen Ersatzes (MR) 230
26.4 Die Strukturverfeinerung 230
26.5 Literatur 232
27 UV/Vis-, Fluoreszenz- und CD-Spektroskopie 233
27.1 Allgemeine Grundlagen der UV/Vis-Spektroskopie 233
27.2 Technisches 238
27.3 Allgemeine Grundlagen der Fluoreszenzspektroskopie 239
27.4 Technisches 242
27.5 Fluoreszenzlöschung 243
27.6 Förster-Energie-Transfer 244
27.7 Allgemeine Grundlagen der CD-Spektroskopie 245
27.8 Zusammenfassung 248
27.9 Literatur 248
28 Elektrochemie 249
28.1 Allgemeine Grundlagen 249
28.2 Cyclovoltammetrie 250
28.3 Einfluss der Diffusion 253
28.4 Reversible Systeme 254
28.5 Quasireversible und irreversible Systeme 256
28.6 Wichtige Kenngrößen 256
28.7 Technische Details 257
28.8 Pulsvoltammetrie 259
28.9 Differenzielle Pulsvoltammetrie 260
28.10 Square Wave Voltammetrie 261
28.11 Theorie des Elektronentransfers 262
28.12 Zusammenfassung 265
28.13 Literatur 265
29 Theoretische Methoden 267
29.1 Allgemeine Grundlagen 267
29.2 Dichtefunktionaltheorie 270
29.3 Beschreibung des Lösungsmittels 274
29.4 Optimierung der Geometrie 276
29.5 Berechnung thermodynamischer und optischer Eigenschaften 278
29.5.1 Frequenzen, Energien 278
29.5.2 UV/Vis-Spektren 280
29.5.3 NMR- und EPR-Spektren 281
29.5.4 Molekülorbitale und Ladungsverteilungen 282
29.6 Zusammenfassung 284
29.7 Literatur 284
30 Resonanz-Raman-Spektroskopie 285
30.1 Der Raman-Effekt 285
30.2 Resonanz-Raman-Spektroskopie 287
30.3 Technisches 289
30.4 Anwendung 291
30.5 Zusammenfassung 292
30.6 Literatur 292
31 Röntgenabsorptionsspektroskopie 293
31.1 Allgemeine Grundlagen 293
31.2 Technisches 295
31.3 Auswertung 296
31.4 Anwendung 298
31.5 Zusammenfassung 300
31.6 Literatur 300
32 Mößbauer-Spektroskopie 301
32.1 Allgemeine Grundlagen 301
32.2 Technisches 302
32.3 Mößbauer-Spektren und ihre Parameter 303
32.4 Anwendung: Rieske-Proteine 305
32.5 Zusammenfassung 306
32.6 Literatur 306
33 Elektronenspinresonanzspektroskopie 307
33.1 Allgemeine Grundlagen 307
33.2 Technisches 309
33.3 Spin-Bahn-Kopplung 310
33.4 Hyperfeinkopplung 311
33.5 Systeme mit einem Spin > 1∕2 313
33.6 Anwendung I: Blaue Kupferproteine 314
33.7 Anwendung II: Eisen-Porphyrin-Systeme 315
33.8 Moderne Entwicklungen 316
33.9 Zusammenfassung 317
33.10 Literatur 318
34 Magnetische Messungen mit SQUID 319
34.1 Allgemeine Grundlagen 319
34.2 Technisches 321
34.3 Anwendung 322
34.4 Zusammenfassung 322
34.5 Literatur 323
Sachverzeichnis 325
Об авторе
Sonja Herres-Pawlis studierte Chemie an der Universitat Paderborn und an der Ecole National Superieure de Chimie in Montpellier. Nach ihrer Promotion war sie an der Universitat Stanford als Postdoc tatig. Nach der Habilitation an der TU Dortmund wurde sie 2011 als Professorin fur Koordinationschemie und Bioanorganische Chemie an die LMU Munchen berufen. Fur ihre Forschungen zur Aktivierung von kleinen Molekulen durch Ubergangsmetallkomplexe erhielt sie 2011 den Innovationspreis des Landes Nordrhein-Westfalen. Seit 2015 hat sie den Lehrstuhl fur Bioanorganische Chemie an der RWTH Aachen inne.
Peter Klufers studierte Chemie und Pharmazie an den Universitaten Koln und Bonn. Nach einer Promotion mit einem festkorperchemischen Thema wandte er sich in seiner Habilitation der Koordinationscheme zu. Deren praktische Seite lernte er bei der Enka AG (Wuppertal) in der Entwicklung von Kupferseidemembranen kennen. 1988 wurde er an die Universitat Karlsruhe berufen; seit 1998 hat er den Lehrstuhl fur Bioanorganische Chemie und Koordinationschemie an der LMU Munchen inne. Die Schwerpunkte seiner Forschung sind Kohlenhydrat- und Nitrosyl-Metallkomplexe.
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