David Schmidt überprüft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kürzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, über Aminosäurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal Kcs A übertragen werden kann. Die Untersuchung struktureller und funktioneller Einflüsse der Punktmutationen erfolgte mittels unterschiedlicher Methoden, darunter die Analyse des Schmelzverhaltens mittels SDS-Gel und spektroskopischer Methoden wie der konfokalen Raman-Mikroskopie oder der Microarray-Technologie. Transporteigenschaften von Kcs A und Connexin 26 konnten zudem mittels eines Liposom-Transportassays in Abhängigkeit des p H-Wertes sowie dem Vorhandensein von Inhibitoren untersucht werden.
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विषयसूची
Aufbau und Funktion von Connexin 26 und Kcs A.- Verwendete biochemische und bioanalytische Methoden, wie z. B. Konfokale Raman-Mikroskopie.- Bioinformatische Vorarbeiten.- Ergebnisse der bioanalytischen Arbeiten.लेखक के बारे में
David Schmidt promoviert derzeit in Hannover am Institut für Medizinalchemie des Helmholtz Zentrum München. Sein Schwerpunkt liegt in der Entwicklung miniaturisierter und optischer Analysemethoden zur Funktionsuntersuchung von Ionenkanälen.यह ईबुक खरीदें और 1 और मुफ़्त पाएं!
भाषा जर्मन ● स्वरूप PDF ● पेज 66 ● ISBN 9783658191450 ● फाइल का आकार 10.7 MB ● प्रकाशक Springer Fachmedien Wiesbaden ● शहर Wiesbaden ● देश DE ● प्रकाशित 2017 ● डाउनलोड करने योग्य 24 महीने ● मुद्रा EUR ● आईडी 5240818 ● कॉपी सुरक्षा सामाजिक DRM
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