David Schmidt überprüft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kürzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, über Aminosäurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal Kcs A übertragen werden kann. Die Untersuchung struktureller und funktioneller Einflüsse der Punktmutationen erfolgte mittels unterschiedlicher Methoden, darunter die Analyse des Schmelzverhaltens mittels SDS-Gel und spektroskopischer Methoden wie der konfokalen Raman-Mikroskopie oder der Microarray-Technologie. Transporteigenschaften von Kcs A und Connexin 26 konnten zudem mittels eines Liposom-Transportassays in Abhängigkeit des p H-Wertes sowie dem Vorhandensein von Inhibitoren untersucht werden.
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Inhoudsopgave
Aufbau und Funktion von Connexin 26 und Kcs A.- Verwendete biochemische und bioanalytische Methoden, wie z. B. Konfokale Raman-Mikroskopie.- Bioinformatische Vorarbeiten.- Ergebnisse der bioanalytischen Arbeiten.Over de auteur
David Schmidt promoviert derzeit in Hannover am Institut für Medizinalchemie des Helmholtz Zentrum München. Sein Schwerpunkt liegt in der Entwicklung miniaturisierter und optischer Analysemethoden zur Funktionsuntersuchung von Ionenkanälen.Koop dit e-boek en ontvang er nog 1 GRATIS!
Taal Duits ● Formaat PDF ● Pagina’s 66 ● ISBN 9783658191450 ● Bestandsgrootte 10.7 MB ● Uitgeverij Springer Fachmedien Wiesbaden ● Stad Wiesbaden ● Land DE ● Gepubliceerd 2017 ● Downloadbare 24 maanden ● Valuta EUR ● ID 5240818 ● Kopieerbeveiliging Sociale DRM
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