David Schmidt überprüft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kürzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, über Aminosäurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal Kcs A übertragen werden kann. Die Untersuchung struktureller und funktioneller Einflüsse der Punktmutationen erfolgte mittels unterschiedlicher Methoden, darunter die Analyse des Schmelzverhaltens mittels SDS-Gel und spektroskopischer Methoden wie der konfokalen Raman-Mikroskopie oder der Microarray-Technologie. Transporteigenschaften von Kcs A und Connexin 26 konnten zudem mittels eines Liposom-Transportassays in Abhängigkeit des p H-Wertes sowie dem Vorhandensein von Inhibitoren untersucht werden.
Spis treści
Aufbau und Funktion von Connexin 26 und Kcs A.- Verwendete biochemische und bioanalytische Methoden, wie z. B. Konfokale Raman-Mikroskopie.- Bioinformatische Vorarbeiten.- Ergebnisse der bioanalytischen Arbeiten.
O autorze
David Schmidt promoviert derzeit in Hannover am Institut für Medizinalchemie des Helmholtz Zentrum München. Sein Schwerpunkt liegt in der Entwicklung miniaturisierter und optischer Analysemethoden zur Funktionsuntersuchung von Ionenkanälen.
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