David Schmidt überprüft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kürzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, über Aminosäurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal Kcs A übertragen werden kann. Die Untersuchung struktureller und funktioneller Einflüsse der Punktmutationen erfolgte mittels unterschiedlicher Methoden, darunter die Analyse des Schmelzverhaltens mittels SDS-Gel und spektroskopischer Methoden wie der konfokalen Raman-Mikroskopie oder der Microarray-Technologie. Transporteigenschaften von Kcs A und Connexin 26 konnten zudem mittels eines Liposom-Transportassays in Abhängigkeit des p H-Wertes sowie dem Vorhandensein von Inhibitoren untersucht werden.
สารบัญ
Aufbau und Funktion von Connexin 26 und Kcs A.- Verwendete biochemische und bioanalytische Methoden, wie z. B. Konfokale Raman-Mikroskopie.- Bioinformatische Vorarbeiten.- Ergebnisse der bioanalytischen Arbeiten.
เกี่ยวกับผู้แต่ง
David Schmidt promoviert derzeit in Hannover am Institut für Medizinalchemie des Helmholtz Zentrum München. Sein Schwerpunkt liegt in der Entwicklung miniaturisierter und optischer Analysemethoden zur Funktionsuntersuchung von Ionenkanälen.
หนังสืออิเล็กทรอนิกส์เพิ่มเติมจากผู้แต่งคนเดียวกัน / บรรณาธิการ
46,716 หนังสืออิเล็กทรอนิกส์ในหมวดหมู่นี้
